Mecanismos de resistencia a herbicidas inhibidores de la acetil coenzima a carboxilasa (accasa) en especies del género echinochloa

Zusammenfassung

Cihalofop-butil (CS), ácido 2-[4-(4-ciano-2fluorofenoxi) fenoxi] propiónico, butil éster (R), es un herbicida perteneciente a la familia de los ácidos ariloxifenoxipropanoatos, inhibidores de la enzima acetil coenzima A carboxilasa (ACCasa). Durante los ensayos de prospección realizados en arrozales de España (Sevilla, Valencia y Sadajoz) y americanos (valle de California) aparecieron los primeros biotipos de Echinochloa que escapaban al control en campo. Los ensayos de dosis-respuesta confirmaron este punto, obteniendo factores de resistencia (F.R.) cercanos a 27. Los estudios de los mecanismos respqnsables de la resistencia (microscopía electrónica) mostraron una absorción diferencial debido a la diferente distribución y densidad de las ceras epicuticulares. No se obtuvieron diferencias con respecto a la translocación de CS permaneciendo prácticamente el 95% en la hoja tratada. Ensayos in vitro de la ACCasa descartaron la mutación como mecanismo de resistencia obteniendo valores 150en todos los biotipos cercanos a 2 J.lM. Ensayos de metabolismo in vivo nos aportaron las bases de los mecanismos de resistencia. Con respecto al arroz (O. sativa L.) se produjo una inactivación de la función esterasa reduciendo bruscamente la formación de cihalofop ácido, el cual era el verdadero herbicida. Además, se incrementó el metabolismo formando metabolitos no tóxicos mediante reacciones de oxidación. En el caso de Echinochloa se observaron diferencias entre el metabolismo de CS entre biotipos S y R formando éste último mucha mayor cantidad de metabolitos no tóxicos (diácido, amida y conjugados). Ensayos de metabolismo in vitro mediante aislamiento del sistema monooxigenasa citocromo P450 sugirieron la no implicación de este sistema enzimático en el metabolismo de CS, al no ser inhibido por proadifen, ketoconazol o KCN, inhibidores específicos de proteínas con grupo hemo. Estudios in vivo con glutatión-S-transferasas